Другой тип вторичной структуры белк

Другой тип вторичной структуры белков – это -листы (-структура, складчатые слои) несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как в
-спирали. Полипептидные цепи в составе -листов могут быть направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная -структура), в одну сторону (параллельная -структура), также возможно существование смешанной -структуры (состоит из параллельной и антипараллельной -структуры). Для образования -листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. -Структура является второй по частоте встречаемости в белках после -спирали

Results (Romanian) 1:

Un alt tip de structura secundară de proteine este -foi (-structura, straturile îndoite) lanturi polipeptidice unele zig-zag, în care legăturile de hidrogen format între relativ la distanţă una de alta (0.347 NM pe reziduuri de aminoacizi) în structura primară a aminoacizi sau proteine diferite lanţuri în loc de strâns distanţate, ca şi în -spirala. Polipeptidnye lanţ compus de -foi pot fi trimise la N-capete în direcţii opuse (antiparallel'naja -structura) într-o direcţie (paralel cu -structură), este de asemenea posibilă existența mixte -structura (compus din -structură paralelă şi antiparallel'noj). Pentru formarea de -foi sunt importante pentru dimensiuni mici din partea grupurilor de aminoacizi, glicina si alanin, de obicei, predomină. -structura este a doua frecvenţă de apariţie în proteine după -spirala

Results (Romanian) 2:

Un alt tip de structură secundară a proteinelor - este -foi (straturi pliate -structură) de mai multe lanțuri polipeptidice în zig - zag , în care se formează legături de hidrogen între relativ distanță unul față de celălalt (0,347 nm la restul aminoacid) în structura primară a aminoacidului sau a proteinei lanț diferit și nu la distanțe apropiate, la fel ca în
-helix. lanturi Polipeptidul este compus -coli pot fi direcționate N-capetele în direcții opuse (antiparalela -structură) în aceeași direcție (paralelă -structură), este de asemenea posibilă existența  cu structură mixtă (formată din -structură paralelă și antiparalela) . Pentru a forma -mici foi de dimensiuni sunt importante grupuri laterale de aminoacizi, de obicei dominată de glicină și alanină. ß-structura este a doua frecvență de apariție în proteine după -helix

Results (Romanian) 3:

alt tip de structură secundară de proteine este agenda de liste (plan de structură, stratificaţi segmente ale lanţurilor de câteva, în care s - a format o legătură între hidrogen relativ îndepărtat unul de altul (0347 nm la аминокислотный echilibru) în structura primară de diferite lanțuri de aminoacizi sau de proteine şi nu aproape, ca înbec - spirală.полипептидные lanţuri în ordinea de zi listele poate fi trimis n se termină în direcţii opuse (антипараллельная agendă - structura), în aceeași direcție (paralel agendă - structura), posibila existență a unei structuri (program hibrid constă în paralel și антипараллельной agendă - structura).pentru educaţie agendă listele sunt dimensiunile mici din partea grupurilor de aminoacizi sunt, de obicei, glicină şi alanin.ordinea de zi este cea de - a doua apariţie în proteine după bec - spirala